Vaš brskalnik ne omogoča JavaScript!
JavaScript je nujen za pravilno delovanje teh spletnih strani. Omogočite JavaScript ali uporabite sodobnejši brskalnik.
|
|
SLO
|
ENG
|
Piškotki in zasebnost
DKUM
EPF - Ekonomsko-poslovna fakulteta
FE - Fakulteta za energetiko
FERI - Fakulteta za elektrotehniko, računalništvo in informatiko
FF - Filozofska fakulteta
FGPA - Fakulteta za gradbeništvo, prometno inženirstvo in arhitekturo
FKBV - Fakulteta za kmetijstvo in biosistemske vede
FKKT - Fakulteta za kemijo in kemijsko tehnologijo
FL - Fakulteta za logistiko
FNM - Fakulteta za naravoslovje in matematiko
FOV - Fakulteta za organizacijske vede
FS - Fakulteta za strojništvo
FT - Fakulteta za turizem
FVV - Fakulteta za varnostne vede
FZV - Fakulteta za zdravstvene vede
MF - Medicinska fakulteta
PEF - Pedagoška fakulteta
PF - Pravna fakulteta
UKM - Univerzitetna knjižnica Maribor
UM - Univerza v Mariboru
UZUM - Univerzitetna založba Univerze v Mariboru
COBISS
Ekonomsko poslovna fakulteta
Fakulteta za kmetijstvo in biosistemske vede
Fakulteta za logistiko
Fakulteta za organizacijske vede
Fakulteta za varnostne vede
Fakulteta za zdravstvene vede
Knjižnica tehniških fakultet
Medicinska fakulteta
Miklošičeva knjižnica - FPNM
Pravna fakulteta
Univerzitetna knjižnica Maribor
Večja pisava
|
Manjša pisava
Uvodnik
Iskanje
Brskanje
Oddaja dela
Za študente
Za zaposlene
Statistika
Prijava
Prva stran
>
Izpis gradiva
Izpis gradiva
Naslov:
Interakcije biotehnološko relevantnih encimov : magistrsko delo
Avtorji:
ID
Grabrovec, Barbara
(Avtor)
ID
Bren, Urban
(Mentor)
Več o mentorju...
ID
Leitgeb, Maja
(Komentor)
ID
Konc, Janez
(Komentor)
Datoteke:
MAG_Grabrovec_Barbara_2019.pdf
(2,83 MB)
MD5: B4B499CFCDE376D225054A290342C8F9
PID:
20.500.12556/dkum/bab5fb3b-b08a-4f6b-901e-11d6a1e49437
Jezik:
Slovenski jezik
Vrsta gradiva:
Magistrsko delo/naloga
Tipologija:
2.09 - Magistrsko delo
Organizacija:
FKKT - Fakulteta za kemijo in kemijsko tehnologijo
Opis:
Encimi so protein, ki pospešujejo biokemijske in kemijske reakcije. Njihove interakcije z ligandi so ključnega pomena za številne biokemične interakcije, ki uravnavajo življenje. Uporabljajo se v biotehnologiji, pri analitskih procesih, v človeški in živalski terapiji (za zdravila) ter v različnih industrijskih procesih, kamor spadajo tekstilna industrija, usnjarska industrija, farmacija, živilska industrija in druge. Kljub vsem dobrim lastnostim encimov, njihovo široko industrijsko uporabo pogosto ovirajo kratkotrajna stabilnost, rok uporabe ter njihova nepopolna regeneracija in ponovna uporaba. Te pomanjkljivosti lahko na splošno odpravimo z imobilizacijo encimov. V zadnjih letih so se pojavile podatkovne baze, ki vsebujejo podatke o interakcijah protein-ligand, kar je pripomoglo k razumevanju funkcij novo odkritih proteinov. Razvile so se številne nove računalniške metode, ki lahko uporabijo informacije shranjenih interakcij, da napovedo nove neznane interakcije. Najpogosteje uporabljena metoda za modeliranje interakcij je metoda molekulskega sidranja, ki se uporablja za simuliranje interakcije med majhno molekulo in proteinom na atomski ravni in nam opiše obnašanje majhne molekule v vezavnem mestu encima. V magistrskem delu smo s pomočjo programa molekulskega sidranja na encime vezali nizkomolekularne ligande. Strukture encimov smo pridobili v spletni bazi PDB, datoteke ligandov pa v spletni podatkovni bazi ZINC15. Kot rezultat smo dobili strukture ligandov, ki so se najmočneje vezali in njihovo energijo vezave. Rezultate smo pregledali s programoma Excel in Pymol, kjer smo videli 3D slike ligandov, ki so se na naše encime vezali z najnižjo energijo.
Ključne besede:
encim
,
ligand
,
imobilizacija
,
biotehnologija
,
molekularno modeliranje
,
molekulsko sidranje
Kraj izida:
Maribor
Kraj izvedbe:
Maribor
Založnik:
[B. Grabrovec]
Leto izida:
2019
Št. strani:
VIII, 42 str.
PID:
20.500.12556/DKUM-75155
UDK:
577.15:544.139(043.2)
COBISS.SI-ID:
22689046
NUK URN:
URN:SI:UM:DK:XRSGSIG1
Datum objave v DKUM:
18.10.2019
Število ogledov:
1589
Število prenosov:
118
Metapodatki:
Področja:
KTFMB - FKKT
Citiraj gradivo
Navadno besedilo
BibTeX
EndNote XML
EndNote/Refer
RIS
ABNT
ACM Ref
AMA
APA
Chicago 17th Author-Date
Harvard
IEEE
ISO 690
MLA
Vancouver
:
GRABROVEC, Barbara, 2019,
Interakcije biotehnološko relevantnih encimov : magistrsko delo
[na spletu]. Magistrsko delo. Maribor : B. Grabrovec. [Dostopano 2 april 2025]. Pridobljeno s: https://dk.um.si/IzpisGradiva.php?lang=slv&id=75155
Kopiraj citat
Skupna ocena:
0.5
1
1.5
2
2.5
3
3.5
4
4.5
5
(0 glasov)
Vaša ocena:
Ocenjevanje je dovoljeno samo
prijavljenim
uporabnikom.
Objavi na:
Podobna dela iz repozitorija:
Graphene/organic semiconductor systems
Initial stages of organic semiconductor thin film growth
Charge transport characterization of P3HT thin-film organic semiconductor
Characterization of organic semiconductor thin layers by transient photocurrent spectroscopy
Characterization of organic semiconductor thin layers by transient photocurrent spectroscopy
Podobna dela iz ostalih repozitorijev:
Improvement of corrosion resistance of AA2024-T3 using femtosecond laser peening without protective and confining medium
Surface preparation of wooden samples for scanning electron microscopy
Development of composite nanofibers with metronidazole for its delivery into periodontal pocket
Monitoring the differentiation of the cells from Calu-3 cell line with scanning electron microscope
Development of an alternative procedure for the production of porcelain tiles at Gorenje company
Postavite miškin kazalec na naslov za izpis povzetka. Klik na naslov izpiše podrobnosti ali sproži prenos.
Licence
Licenca:
CC BY-ND 4.0, Creative Commons Priznanje avtorstva-Brez predelav 4.0 Mednarodna
Povezava:
http://creativecommons.org/licenses/by-nd/4.0/deed.sl
Opis:
Licenca Creative Commons Brez predelav dovoljuje uporabnikom ponovno distribucijo dela, vendar ne v spremenjeni obliki. Zahtevana je navedba avtorstva.
Začetek licenciranja:
25.09.2019
Sekundarni jezik
Jezik:
Angleški jezik
Naslov:
Interactions of biotechnologically relevant enzymes
Opis:
Enzymes are proteins, that accelerate biochemical and chemical reactions. Their interactions with ligands are crucial for many life-regulating biochemical interactions. They are used in biotehnology, in analytical processes, in human and animal therapy (as medicines) and in various industrial processes such as textile, leather, pharmacy, food and others. Despite of all the good properties of enzymes, their widespread industrial use is often hampered by long-term stability, shelf life and their cumbersome renewal and reuse. These disadvantages can generally be eliminated using enzyme immobilization. In recent years, databases containing protein-ligand interactions data have emerged, which has helped us to understand the functions of newly discovered proteins. Many new computional methods have been developed that can use the stored interaction information to predict new uknown interactions. The most commonly used interaction modeling method is molecular docking, which is used to model interactions between a small molecule and a protein on an atomistic scale, as well as to describe the behaviour of small molecules in enzyme binding sites. In this master's thesis low molecular ligands were attached to enzymes using computional method called molecular docking. Enzyme structures were obtained from PDB online database and ligand files were obtained from the ZINC15 online database. As a result we obtained the structures of ligands that bonded best as well as their binding energy. We reviewed the results using Excel and Pymol, where we got 3D structures of ligands that attached to our enzymes with the lowest energy.
Ključne besede:
enzyme
,
ligand
,
biotehnology
,
molecular modeling
,
molecular docking
Komentarji
Dodaj komentar
Za komentiranje se morate
prijaviti
.
Komentarji (0)
0 - 0 / 0
Ni komentarjev!
Nazaj