| | SLO | ENG | Piškotki in zasebnost

Večja pisava | Manjša pisava

Izpis gradiva Pomoč

Naslov:Preučevanje interakcij med tanini in lizocimom
Avtorji:ID Zaverla, Anja (Avtor)
ID Hostnik, Gregor (Mentor) Več o mentorju... Novo okno
ID Bren, Urban (Komentor)
ID Zalar, Matja (Komentor)
Datoteke:.pdf UN_Zaverla_Anja_2024.pdf (4,11 MB)
MD5: E2E512053FAB91A7A6E749C9B42DFD60
 
Jezik:Slovenski jezik
Vrsta gradiva:Diplomsko delo/naloga
Tipologija:2.11 - Diplomsko delo
Organizacija:FKKT - Fakulteta za kemijo in kemijsko tehnologijo
Opis:Razvoj odpornosti bakterij na antibiotike je eden izmed večjih izzivov človeštva, ki zahtevajo tako iskanje novih protibakterijskih učinkovin, kot tudi izboljšanih načinov uporabe protibakterijskih sredstev. Raziskovalci nove protibakterijske učinkovine iščejo tudi med naravnimi spojinami s protimikrobnimi in protibakterijskimi učinki. Rastline vsebujejo tanine, ki so polifenolni sekundarni metaboliti, ki jih raziskujemo zaradi njihovih številnih potencialnih za zdravje ugodnih učinkov. Glede na njihovo kemijsko strukturo jih delimo na proantocianidine (kondenzirane tanine) in hidrolizirajoče tanine. Slednji se nadalje razdelijo na dve glavni podskupini (galotanin in elagitanini). V diplomskem delu smo proučevali vezavo elagitaninov na lizocim – modelni protein. Po dializi v pufru s pH = 5 smo lizocim titrirali z galno kislino, metil galatom in veskalaginom. Opazovali smo, kako prisotnost elagitaninov vpliva na fluorescenco lizocima. Vpliv dodatka taninov na sekundarno strukturo lizocima smo opazovali s cirkularnim dikroizmom (CD-spektroskopija), medtem ko smo termodinamiko vezave opazovali z izotermno titracijsko kalorimetrijo (ITC). Z opazovanjem temperaturne odvisnosti fluorescenčnega spektra lizocima smo ugotovili, da prisotnost taninov ne vpliva na temperaturo tališča proteina. S pomočjo Stern-Volmerjeve enačbe ob upoštevanju učinka notranjega filtra smo poskusili pridobiti konstante vezave taninov na lizocim. S CD-spektroskopijo smo ugotovili, da ima veskalagin večji vpliv na denaturacijo proteina, kot metil galat in galna kislina. Ugotovili smo, da je interakcija veskalagina in lizocima mnogo bolj eksotermna, kot interakcija metil galata ali galne kisline z lizocimom. Poleg tega smo z ITC-jem potrdili, da gre pri interakcijah taninov z lizocimom za razmeroma šibke interakcije.
Ključne besede:elagitanini, protein, konstanta vezave, sekundarna struktura, spektroskopija, termodinamični parametri vezave
Kraj izida:Maribor
Leto izida:2024
PID:20.500.12556/DKUM-90121 Novo okno
Datum objave v DKUM:17.09.2024
Število ogledov:0
Število prenosov:22
Metapodatki:XML DC-XML DC-RDF
Področja:KTFMB - FKKT
:
Kopiraj citat
  
Skupna ocena:(0 glasov)
Vaša ocena:Ocenjevanje je dovoljeno samo prijavljenim uporabnikom.
Objavi na:Bookmark and Share


Postavite miškin kazalec na naslov za izpis povzetka. Klik na naslov izpiše podrobnosti ali sproži prenos.

Licence

Licenca:CC BY-NC-ND 4.0, Creative Commons Priznanje avtorstva-Nekomercialno-Brez predelav 4.0 Mednarodna
Povezava:http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/deed.sl
Opis:Najbolj omejujoča licenca Creative Commons. Uporabniki lahko prenesejo in delijo delo v nekomercialne namene in ga ne smejo uporabiti za nobene druge namene.
Začetek licenciranja:22.08.2024

Sekundarni jezik

Jezik:Angleški jezik
Naslov:Elucidation of tannin-lysozyme interactions
Opis:The emergence of bacterial antibiotic resistance is a critical challenge facing modern medicine, necessitating the discovery of novel antibacterial agents and the optimization of existing antibacterial strategies. Researchers increasingly use natural compounds with antimicrobial and antibacterial properties as potential solutions. Among these, plants represent a prime source of tannins, which are polyphenolic secondary metabolites being studied for their wide-range of health benefits. Tannins are categorized based on their chemical structures into two primary groups: proanthocyanidins (condensed tannins) and hydrolysable tannins. Hydrolysable tannins are further divided into two main subgroups: gallotannins and ellagitannins. In this thesis, we investigated the binding interactions between ellagitannins and lysozyme, a model protein. After dialysis in a pH 5.5 buffer, lysozyme was titrated with gallic acid, methyl gallate, and vescalagin. We monitored the effects of ellagitannins on the fluorescence of lysozyme, as well as changes in the protein's secondary structure using circular dichroism (CD spectroscopy). The thermodynamics of resulting interactions were assessed via isothermal titration calorimetry (ITC). By analyzing the temperature dependence of lysozyme’s fluorescence spectrum, we determined that the presence of tannins did not alter the protein’s melting temperature. Using the Stern-Volmer equation and accounting for the internal filter effect, we estimated the binding constants of tannins to lysozyme. Our CD spectroscopy results revealed that vescalagin has a greater impact on protein denaturation compared to methyl gallate and gallic acid. ITC analysis further showed that the interaction between vescalagin and lysozyme is significantly more exothermic than the interactions with methyl gallate or gallic acid. However, the interactions of tannins with lysozyme are still relatively weak.
Ključne besede:tannins, protein, binding constant, secondary structure, spectroscopy, thermodynamic binding parameters


Komentarji

Dodaj komentar

Za komentiranje se morate prijaviti.

Komentarji (0)
0 - 0 / 0
 
Ni komentarjev!

Nazaj
Logotipi partnerjev Univerza v Mariboru Univerza v Ljubljani Univerza na Primorskem Univerza v Novi Gorici