| | SLO | ENG | Piškotki in zasebnost

Večja pisava | Manjša pisava

Izpis gradiva

Naslov:Vpliv superkritičnega ogljikovega dioksida na aktivnost imobilizirane transglutaminaze : magistrsko delo
Avtorji:Kodba, Nika (Avtor)
Primožič, Mateja (Mentor) Več o mentorju... Novo okno
Leitgeb, Maja (Komentor)
Datoteke:.pdf MAG_Kodba_Nika_2019.pdf (3,07 MB)
MD5: 43E8C58014AD13D1B85F33631B9BDFDC
 
Jezik:Slovenski jezik
Vrsta gradiva:Magistrsko delo/naloga (mb22)
Tipologija:2.09 - Magistrsko delo
Organizacija:FKKT - Fakulteta za kemijo in kemijsko tehnologijo
Opis:V magistrskem delu smo raziskali vpliv superkritičnega ogljikovega dioksida (SC CO2) na aktivnost proste in imobilizirane transglutaminaze (TGM), ob spreminjanju različnih parametrov, ki lahko vplivajo na aktivnost encima kot so tlak, temperatura in čas izpostavitve v SC CO2. Pripravili smo dve obliki imobiliziranega encima in sicer z metodo obarjanja in zamreženja smo pripravili imobilizirano TGM brez nosilca (CLEAs) ter z metodo koprecipitacije imobilizirano TGM na magnetni nanonosilec, modificiran z aminosilanom (mCLEAs). Rezultati kažejo, da je TGM zamrežena v encimske skupke (CLEAs) stabilen katalizator ter primerna za izvedbo encimskih reakcij v SC CO2, saj smo pri optimalnih pogojih izpostavitve v SC CO2 (24 urna inkubacija, tlak 100 bar in temperatura 50 °C) dosegli 123 % preostale aktivnosti imobiliziranega encima. Kljub temu, da se je aktivnost CLEAs po izpostavitvi v SC CO2 za 24 h pri 100 bar povečala pa so bile aktivnosti CLEAs in mCLEAs po izpostavitvi pri atmosferskem tlaku pri enakih pogojih višje. Preostala aktivnost CLEAs pri atmosferskem tlaku je znašala 187 % in mCLEAs 139 %. Do podobnih ugotovitev smo prišli pri spreminjanju časa poteka encimske reakcije. Predpostavljamo, da SC CO2 povzroči konformacijske spremembe v proteinu, kadar je le ta imobiliziran in tako se zmanjša njegova aktivnost. Kljub manjši stabilnosti imobiliziranega encima v obliki CLEAs in mCLEas pa je bila možna njuna ponovna uporaba.
Ključne besede:transgultaminaza, superkritični ogljikov dioksid, zamreženi encimski skupki, magnetni nanodelci, aminosilan
Leto izida:2019
Kraj izvedbe:Maribor
Založnik:[N. Kodba]
Št. strani:X, 62 str.
Izvor:Maribor
UDK:544.725(043.2)
COBISS_ID:22599446 Novo okno
NUK URN:URN:SI:UM:DK:5C1QUIPB
Število ogledov:470
Število prenosov:76
Metapodatki:XML RDF-CHPDL DC-XML DC-RDF
Področja:KTFMB - FKKT
:
  
Skupna ocena:(0 glasov)
Vaša ocena:Ocenjevanje je dovoljeno samo prijavljenim uporabnikom.
Objavi na:AddThis
AddThis uporablja piškotke, za katere potrebujemo vaše privoljenje.
Uredi privoljenje...

Postavite miškin kazalec na naslov za izpis povzetka. Klik na naslov izpiše podrobnosti ali sproži prenos.

Licence

Licenca:CC BY-NC-ND 4.0, Creative Commons Priznanje avtorstva-Nekomercialno-Brez predelav 4.0 Mednarodna
Povezava:http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/deed.sl
Opis:Najbolj omejujoča licenca Creative Commons. Uporabniki lahko prenesejo in delijo delo v nekomercialne namene in ga ne smejo uporabiti za nobene druge namene.
Začetek licenciranja:26.06.2019

Sekundarni jezik

Jezik:Angleški jezik
Naslov:The influence of supercritical carbon dioxide on the activity of immobilized transglutaminase
Opis:In the contex of this master thesis we explored the influence of supercritical carbon dioxide (SC CO2) on free and immobilized transglutaminase activity (TGM), while changing various parameters that influence the activity of the enzyme such as pressure, temperature and reaction time. Two forms of immobilized enzyme were prepared. Using the precipitation and crosslinking method a immobilized TGM without carrier (CLEA) was prepared, additionally with the co-precipitation method a immobilized TGM was applied to a magnetic nanocarrier modified by aminosilane (mCLEAs). The results show that TGM crosslinked in enzymatic aggregates (CLEAs) is a stable catalyst and suitable for the implementation of enzymatic reactions in SC CO2, under optimum conditions of exposure to SC CO2 (24 hour incubation, 100 bar pressure and 50 °C temperature), we achieved 123% of the remaining activity. Despite the fact that CLEAs activity after exposure in SC CO2 for 24 h at 100 bar increased, CLEAs and mCLEAs activities at atmospheric pressure were higher. The remaining CLEAs activity at atmospheric pressure was 187% and 139% for mCLEAs. Similar findings were obtained in changing the duration of the enzyme reaction. We assumed that SC CO2 causes conformational changes in protein when it is immobilized and thus reduces its activity. Despite the lower stability of the immobilized enzyme, their reuse was possible.
Ključne besede:transglutaminase, supercritical carbon dioxide, cross-linked enzyme aggregates, magnetic nanoparticles, aminosilane


Komentarji

Dodaj komentar

Za komentiranje se morate prijaviti.

Komentarji (0)
0 - 0 / 0
 
Ni komentarjev!

Nazaj
Logotipi partnerjev Univerza v Mariboru Univerza v Ljubljani Univerza na Primorskem Univerza v Novi Gorici