2.
Inaktivacija encimov v živilih : diplomsko delo visokošolskega strokovnega študijskega programa I. stopnjeLaura Prša, 2019, undergraduate thesis
Abstract: Moka je živilo, ki ga najdemo v vsakem gospodinjstvu in jo uporabljamo za kuhanje in pečenje. Na kakovost moke med drugim vpliva tudi aktivnost encimov v njej. Encimi so naravno prisotni ali namerno dodani v živilih kot aditivi. Pri moki povzročajo oksidacijske procese. Eden od glavnih problemov, ki vplivajo na uporabo moke, je krajši rok uporabnosti zaradi vsebnosti nekaterih encimov. Med skladiščenjem moke, lipidi zlahka vplivajo na njeno obstojnost zaradi encimske hidrolize, ki jo katalizirajo lipaze. Temu sledi oksidacija, kar povzroči izgubo funkcionalnosti moke, okus in hranilne lastnosti.
Čeprav smo v literaturi zasledili številne pozitivne učinke encimov na moko, pa smo se zaradi njihovih negativnih vplivov na kvaliteto moke odločili inaktivirati encime α-amilazo, lipazo, peroksidazo in proteazo, ki so prisotni v moki. Encima, ki najbolj vplivata na kvaliteto moke sta lipaza in peroksidaza. Omenjene encime v moki smo želeli inaktivirati z uporabo superkritičnega ogljikovega dioksida (SC CO2). Raziskali smo vpliv procesnih parametrov (tlak, čas izpostavitve in hitrost dekompresije) na aktivnost prostih encimov in encimov v moki. V diplomski nalogi smo omenjene encime podrobneje opisali in določili njihovo aktivnost v moki pred in po izpostavitvi v SC CO2. Prav tako smo tekom eksperimentalnega dela določili koncentracijo proteinov v moki po Bradfordovi metodi.
Aktivnost encimov smo določali v beli pšenični moki. Rezultati kažejo, da je po izpostavitvi v SC CO2 preostala aktivnost α-amilaze najnižja. Za primerjavo smo določili tudi aktivnosti encimov v različnih vrstah moke. Ugotovili smo, da največ encimov vsebuje ržena moka in da je bila določena najvišja aktivnost za encim lipazo ne glede na vrsto moke.
Keywords: moka, encimi, α-amilaza, lipaza, peroksidaza, proteaza, superkritični ogljikov dioksid
Published in DKUM: 19.07.2019; Views: 2166; Downloads: 304
Full text (2,18 MB)